Blood：单链从前激肽酶的蛋白酶活性

2021-12-20 03:43:03 来源:

中心点：血红素前激肽底物是激肽底物的前体，具备内源性亚基羧酸活性。前激肽活性可能更容易缓激肽的导致，并在肾脏暴露于颗粒时激活注意到诱导。摘要：前激肽底物(PK)是胰底物活性都为血红素底物活性激肽囚禁底物(PKa)的前体，它氢化激肽原囚禁缓激肽，将底物活性前体因子XII (FXII)氢化为FXIIa底物。PK和FXII互不氢化为它们的活性基本上(PKa和FXIIa)，这一步骤可被各种微生物和人敬奉颗粒减缓。人敬奉颗粒介导的诱导步骤被称为注意到诱导。既往Ivanov等人发原为FXII具备较较低水平的亚基羧酸活性(独立于FXIIa)，这可能会激活与PK的互不诱导。原为着手研究旨在确定PK有否具备类似的活性。在PK重置氢化基因座用丙氨酸代替精氨酸(PK-R371A，或单链PK)，制备出只能氢化为PKa的重组PK。虽然不受单链前体基本上的管制，但PK-R371A仍可氢化高分子量的激肽原囚禁缓激肽，其催化可靠性比PKa对HK的氢化可靠性较低1500倍大概。在人敬奉颗粒，PK-R371A将FXII氢化为FXIIa的可靠性比PKa的较低4个理论上大概。综上所述，PK和FXII的固有活性可诱导FXII和PK在溶解或人敬奉颗粒互不诱导。该结果与多种胰底物活性都为底物活性的底物原实际上是活性底物活性的推测一致，提示其具备自我诱导和激活底物诱导等步骤的技能。原始出处：Ivan Ivanov， et al.Protease Activity in Single-Chain Prekallikrein. Blood. December 04， 2019. https：//doi.org/10.1182/blood.2019002224本文则有梅斯自然科学（MedSci）原创编译，转载必需使用权！